pIFNα-luci-烟曲霉SHMCCD66000-克劳氏芽孢杆菌Enterogermina 菌株

纯度≥95%（经SDS-PAGE和SEC-HPLC验证），确保实验结果的可靠性。

重组人Nectin-3蛋白（Recombinant Human Nectin-3）是一种在细胞黏附、病毒入侵及肿瘤微环境研究中备受关注的免疫球蛋白样分子。Nectin-3（又称CD113或PRR3）属于Nectin家族，为Ⅰ型跨膜糖蛋白，胞外区含三个Ig样结构域，可通过钙非依赖性同嗜或异嗜结合与Nectin-1/-2/-4及Afadin等伙伴相互作用，介导上皮细胞间黏附、细胞极性建立及突触形成。重组版本通常采用HEK293真核表达系统，保留天然糖基化与构象，确保高亲和力结合活性。 在病毒感染领域，Nectin-3被证实是单纯疱疹病毒-2（HSV-2）及某些肠道病毒的共受体，重组蛋白可用于构建病毒入侵阻断模型，筛选中和抗体或竞争性抑制剂。在肿瘤学中，Nectin-3在多种实体瘤高表达，通过调控PD-L1定位及T细胞功能参与免疫逃逸；其可溶性重组片段可逆转T细胞耗竭，增强免疫检查点抑制剂疗效。此外，Nectin-3-Fc融合蛋白已被用于捕获循环肿瘤细胞，提升液体活检灵敏度。

它主要作用于单核 - 巨噬细胞系，对这些细胞的增殖、分化和成熟起着至关重要的调控作用。

在细胞因子信号传导网络中，白细胞介素 - 18 受体辅助蛋白（IL-18RAP）扮演着不可或缺的角色。重组食蟹猴 IL-18RAP 蛋白（His 标签）的出现，为研究这一关键蛋白的功能及其在免疫调节中的作用提供了有力的工具。 IL-18RAP 是白细胞介素 - 18 受体复合物的重要组成部分，它与 IL-18 受体 1（IL-18R1）共同作用，参与 IL-18 信号的传导。IL-18 是一种重要的免疫调节因子，能够激活 T 细胞、自然杀伤细胞（NK 细胞）等免疫细胞，促进其增殖和细胞因子分泌。而 IL-18RAP 在这一过程中起着至关重要的辅助作用，确保 IL-18 信号能够准确、高效地传递到细胞内。 重组食蟹猴 IL-18RAP 蛋白（His 标签）是通过先进的生物工程技术生产的。通过将食蟹猴 IL-18RAP 基因导入合适的表达系统，经过高效表达和严格纯化后获得。其末端的 His 标签便于通过金属螯合层析等方法进行快速、高效的纯化，同时有助于保持蛋白的结构和活性。

这种染料在紫外光或可见光下均能发出明亮的绿色荧光，背景信号低，信噪比高，能够清晰地显示核酸条带。

在现代生物医学研究中，Recombinant Mouse CD117 Protein, His Tag（重组小鼠CD117蛋白，His标签）正逐渐成为科学家们关注的焦点。CD117，又称c-Kit，是一种重要的酪氨酸激酶受体，在多种细胞的生长、分化和存活过程中发挥着关键作用。 CD117主要表达于造血干细胞、间充质干细胞以及某些神经干细胞表面，是这些干细胞的重要标志物之一。它通过与配体干细胞因子（SCF）结合，激活下游信号通路，促进干细胞的增殖和分化。在造血系统中，CD117的信号传导对于维持造血干细胞的自我更新和分化为成熟血细胞至关重要。此外，它还在胚胎发育、组织修复和再生过程中发挥着重要作用。 重组小鼠CD117蛋白带有His标签，这使得它在实验操作中具有显著的优势。His标签能够与金属离子（如镍离子）特异性结合，通过金属螯合层析技术，可以高效地纯化该蛋白，同时保持其生物活性。这种纯化方法不仅提高了实验效率，还降低了成本，为大规模研究提供了可能。 在癌症研究领域，CD117的异常表达与多种肿瘤的发生和发展密切相关。

与已知抑制剂 MLS-0352724 的 IC₅₀ 为 0.7 µM，与文献值一致。

钙调蛋白（Calmodulin, CaM）是一种广泛存在于真核细胞中的钙结合蛋白，它在细胞内多种生理过程中发挥着关键的调节作用。CaM能够与多种靶蛋白结合，从而调节其活性，参与细胞信号传导、基因表达、细胞周期调控等重要过程。Calmodulin Binding Peptide 1（CaM结合肽1）是一种能够特异性结合CaM的短肽，它在研究CaM的生物学功能和相互作用机制中具有重要的应用价值。 CaM结合肽1的结构与特性 CaM结合肽1通常由一段特定的氨基酸序列组成，这些序列能够与CaM的特定结构域发生特异性相互作用。这种结合依赖于CaM的钙离子结合状态，当CaM结合钙离子后，其构象发生改变，从而暴露出能够与CaM结合肽1相互作用的位点。CaM结合肽1的设计往往基于已知的CaM靶蛋白的结合序列，通过模拟这些序列来实现与CaM的高效结合。 在细胞信号传导中的作用 CaM结合肽1在研究CaM介导的细胞信号传导中具有重要作用。通过与CaM结合，CaM结合肽1可以阻断CaM与其天然靶蛋白的相互作用，从而抑制CaM依赖的信号通路。

深入研究GDF15的功能和作用机制对于理解这些疾病的发病机制和开发新的治疗方法具有重要意义。

髓鞘碱性蛋白（Myelin Basic Protein，MBP）是中枢神经系统髓鞘的主要成分之一，对于维持髓鞘的结构和功能至关重要。合成的 MBP（synthetic MBP）因其高度的纯度和一致性，被广泛应用于生物医学研究中，特别是在神经科学领域。 MBP 是一种碱性蛋白，主要存在于中枢神经系统的髓鞘中。它通过与髓鞘膜中的脂质相互作用，帮助稳定髓鞘的多层膜结构。髓鞘是包裹在神经纤维外的一层绝缘物质，能够加速神经冲动的传导速度。因此，MBP 在神经信号传导中发挥着间接但至关重要的作用。 在病理学研究中，MBP 是研究多发性硬化症（Multiple Sclerosis，MS）等脱髓鞘疾病的关键靶点。多发性硬化症是一种自身免疫性疾病，患者的免疫系统错误地攻击髓鞘，导致神经功能障碍。由于 MBP 是髓鞘的主要成分，它在这些疾病中的免疫反应中扮演着重要角色。通过研究 MBP 的免疫原性和其在疾病中的作用机制，科学家们希望能够开发出新的治疗方法来减缓或逆转髓鞘损伤。 此外，合成 MBP 还被用于研究神经再生和修复机制。

螯合二价金属离子，防止核酸被核酸酶降解，同时维持电泳过程中的缓冲环境。

在生物医学研究领域，重组人TNFSF15蛋白（单体Fc标签）正逐渐成为一种备受瞩目的研究工具。TNFSF15，即肿瘤坏死因子超家族成员15，是一种在免疫调节中发挥关键作用的细胞因子。它参与多种炎症和自身免疫性疾病的发病机制，因此在医学研究中具有重要的价值。 重组人TNFSF15蛋白的单体Fc标签版本，通过将TNFSF15蛋白与免疫球蛋白的Fc片段融合，不仅提高了蛋白的稳定性和溶解性，还便于在实验中进行检测和操作。Fc标签的引入使得该蛋白在体外实验中更容易被识别和捕获，同时也减少了蛋白降解的可能性，从而为研究人员提供了更加可靠的实验材料。 单体形式的TNFSF15蛋白能够特异性地与其受体结合，避免了多聚体形式可能带来的复杂相互作用。这种特性对于研究TNFSF15介导的信号通路至关重要。例如，TNFSF15可以通过与DR3和TACI等受体结合，激活下游信号通路，进而影响T细胞的活化、树突状细胞的功能以及促炎细胞因子的产生。 在疾病研究中，重组人TNFSF15蛋白（单体Fc标签）为炎症性肠病、银屑病以及某些自身免疫性疾病的研究提供了有力支持。

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