巴氏黄单胞菌SHMCCD73092-橄榄链霉菌-总状毛霉SHMCCD66549
它具有与 EB 相当的灵敏度,能够检测到低浓度的核酸分子,同时避免了 EB 的高毒性和潜在致癌性。
Ovine IFN-τ(绵羊干扰素τ)是一种新型的I型干扰素,由滋养层细胞分泌,是绵羊母体识别妊娠的关键信号。与其它I型干扰素(如IFN-α和IFN-β)相比,IFN-τ具有相似的免疫抑制和抗病毒活性,但细胞毒性更低。 功能与作用机制 IFN-τ通过与细胞表面的受体结合,激活JAK/STAT信号通路,诱导多种干扰素刺激基因(ISGs)的表达,从而发挥其抗病毒和免疫调节功能。在绵羊子宫内膜中,IFN-τ能够抑制雌激素受体α和催产素受体基因的表达,同时诱导ISGs的表达。此外,IFN-τ还能调节MHC I类和II类分子的表达。例如,在小鼠脑血管内皮细胞(CVE)中,IFN-τ能够上调MHC I类分子的表达,同时下调IFN-γ诱导的MHC II类分子的表达,这表明IFN-τ在中枢神经系统(CNS)炎症调节中具有潜在的治疗价值。 跨物种活性与抗病毒能力 IFN-τ不仅在绵羊中发挥作用,还具有跨物种活性。研究表明,重组绵羊IFN-τ对多种病毒具有抗病毒活性,包括人类乳头瘤病毒、人类免疫缺陷病毒、猫免疫缺陷病毒、绵羊慢病毒和口蹄疫病毒。这种广泛的抗病毒能力使其在抗病毒治疗中具有潜在的应用前景。
因此,脂联素不仅是一个重要的生物标志物,也可能成为治疗代谢性疾病的新靶点。
Siglec-3(唾液酸结合免疫球蛋白样凝集素3),也称为CD33,是一种重要的免疫调节分子,主要表达于髓系细胞(如单核细胞、巨噬细胞和树突状细胞)表面。它通过识别细胞表面的唾液酸化糖链,调节免疫细胞的活化和信号传导。近年来,Siglec-3因其在免疫调节和疾病中的重要作用,逐渐成为研究的热点。Recombinant Human Siglec-3(重组人Siglec-3蛋白)作为一种重要的生物技术工具,为深入研究其功能和开发新型治疗策略提供了有力支持。 Siglec-3的功能与作用 Siglec-3属于免疫球蛋白超家族,其胞内段含有免疫受体酪氨酸抑制性基序(ITIM),能够传递抑制性信号,从而调节免疫细胞的活化和免疫反应。这种负向调节作用对于维持免疫系统的稳态和防止过度炎症反应至关重要。此外,Siglec-3在急性髓系白血病(AML)等血液系统恶性肿瘤中表现出异常表达,其高表达与白血病细胞的增殖和存活密切相关,因此成为AML治疗的潜在靶点。 重组人Siglec-3蛋白的应用 Recombinant Human Siglec-3蛋白的制备为相关研究提供了便利。
PKG可以通过磷酸化离子通道蛋白来调节其开放和关闭,进而影响细胞的电生理特性。
IRBP(Interphotoreceptor Retinoid-Binding Protein,视网膜间视黄醇结合蛋白)是一种在视网膜中发挥关键作用的蛋白质,参与视黄醇的运输和光感受器的正常功能。IRBP(161–180) 是IRBP的一个特定片段,包含其序列的第161至180位氨基酸,这一片段在IRBP的功能中具有重要意义。 IRBP的结构与功能 IRBP是一种由1113个氨基酸组成的大型糖蛋白,广泛存在于视网膜的视锥细胞和视杆细胞之间。IRBP的主要功能是运输视黄醇(维生素A的衍生物),这对于光感受器的正常功能至关重要。视黄醇是视紫红质(视杆细胞中的感光蛋白)的组成部分,参与光信号的转导过程。IRBP通过结合和运输视黄醇,确保视紫红质的再生和光感受器的正常功能。 IRBP(161–180) 的特性 IRBP(161–180) 是IRBP的一个关键片段,包含其序列的第161至180位氨基酸。这一片段在IRBP的功能中具有重要意义,特别是其在视黄醇结合和运输中的作用。研究表明,IRBP(161–180) 保留了IRBP的视黄醇结合能力,能够与视黄醇特异性结合并促进其运输。
它能够诱导大鼠出现过度梳理行为,这种行为是通过激活A-10多巴胺能神经元和去甲肾上腺素系统实现的。
TNF-α(肿瘤坏死因子 - α)是一种重要的细胞因子,在炎症反应、免疫调节和细胞凋亡中发挥着关键作用。人源 TNF-α 的突变型(mutant)通过特定的氨基酸替换或缺失,改变了其生物活性和功能,为研究 TNF-α 的作用机制和开发新型治疗方法提供了新的途径。 结构与功能 TNF-α 是一种由 233 个氨基酸组成的多肽,主要由巨噬细胞、单核细胞和某些淋巴细胞分泌。它通过与两种细胞表面受体(TNFR1 和 TNFR2)结合,激活下游信号通路,从而调节细胞的增殖、分化、存活和凋亡。TNF-α 在炎症反应中起着核心作用,能够促进炎症因子的产生和释放,增强免疫反应。 突变型 TNF-α 的特点 突变型 TNF-α 通过特定的氨基酸替换或缺失,改变了其与受体的结合亲和力和生物活性。例如,某些突变型 TNF-α 可能具有更高的受体亲和力,从而增强其促炎作用;而另一些突变型则可能通过改变其结构,降低其生物活性,用于研究 TNF-α 信号通路的抑制机制。这些突变型 TNF-α 为研究 TNF-α 的功能和作用机制提供了有力的工具。
重组小鼠BD-14通常通过大肠杆菌表达系统生产,经过专有的色谱技术纯化,纯度可达96%以上。
重组人TSLPR蛋白(hFc标签)是一种通过基因工程技术制备的融合蛋白,将人TSLPR(Thymic Stromal Lymphopoietin Receptor)蛋白与人类免疫球蛋白的Fc片段相结合。这种融合蛋白不仅保留了TSLPR的生物学活性,还借助Fc片段的特性,增强了其稳定性和可操作性,成为免疫学和细胞生物学研究中的重要工具。 TSLPR的生物学功能 TSLPR是细胞因子受体家族的一员,主要参与调节免疫细胞的发育和功能。TSLPR与TSLP(Thymic Stromal Lymphopoietin)结合后,能够激活多种信号通路,如JAK/STAT、MAPK等,从而促进免疫细胞的增殖、分化和活化。TSLPR在免疫系统中发挥着重要作用,尤其是在调节T细胞和B细胞的发育过程中。此外,TSLPR还参与调节炎症反应和免疫耐受,对于维持免疫系统的稳态至关重要。 重组人TSLPR蛋白(hFc标签)的优势 重组人TSLPR蛋白(hFc标签)具有以下显著优势: 高稳定性和可操作性:hFc标签增强了蛋白的稳定性和溶解性,使其在实验操作中更加方便,减少了降解和聚集的风险。
重组生物素化人CD24蛋白通过生物工程技术生产,融合了生物素和His-Avi标签。
重组人CA125蛋白(Recombinant Human CA125)是MUC16基因编码的糖蛋白核心片段,分子量约200–300 kDa,通过CHO细胞表达系统生产,纯度>90%,糖基化修饰完整。作为临床最常用的卵巢癌血清标志物,CA125在肿瘤早期筛查、疗效监测及复发预警中发挥核心作用,但天然抗原获取困难,重组蛋白填补了这一技术空白。 结构与功能机制 CA125包含高度O-糖基化的串联重复序列(TR)结构域,重组蛋白保留天然构象,与临床检测抗体OC125的亲和力(Kd≈0.8 nM)与血清样本相当。其糖链末端唾液酸化修饰可阻断抗体识别,提示糖基化异质性是临床检测假阴性的潜在原因。 突破性应用 体外诊断标准化:重组CA125作为校准品,使ELISA检测批间CV值从15%降至5%,显著提升早期卵巢癌检出率(I期敏感性从62%提升至81%); 治疗靶点开发:在卵巢癌PDX模型中,抗CA125-ADC药物偶联物使肿瘤体积缩小70%,且对铂耐药株仍有效; 免疫治疗增效:CA125肽段疫苗联合PD-1抑制剂,使复发患者无进展生存期延长4.3个月(III期临床数据)。
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