嗜热链球菌SHMCCD51835-Oxytocin-米根霉SHMCCD66412=NBRC5442

其在正常组织中表达水平较低，使其成为理想的肿瘤免疫治疗靶点。

Insulin alpha-chain (1-13) 是胰岛素分子中A链的前13个氨基酸片段。胰岛素是一种由胰岛β细胞分泌的多肽激素，对调节血糖水平起着至关重要的作用。Insulin alpha-chain (1-13) 在胰岛素的结构和功能中扮演着关键角色。 一、Insulin alpha-chain (1-13) 的结构与功能 胰岛素分子由A链和B链组成，其中A链包含21个氨基酸，B链包含30个氨基酸。Insulin alpha-chain (1-13) 是A链的N端部分，其氨基酸序列为FVNQHLCGSHLVE。这一片段在胰岛素的三维结构中形成一部分α螺旋，对于维持胰岛素的整体结构和功能至关重要。胰岛素通过与细胞表面的胰岛素受体结合，激活一系列信号通路，促进葡萄糖的摄取和利用，从而降低血糖水平。 二、Insulin alpha-chain (1-13) 在胰岛素生物合成中的作用 在胰岛素的生物合成过程中，Insulin alpha-chain (1-13) 是前胰岛素原的一部分。前胰岛素原经过一系列的酶切作用，最终形成成熟的胰岛素分子。

它属于受体酪氨酸激酶样蛋白家族，主要通过与其他细胞表面分子相互作用来调节细胞行为。

在血管新生和肿瘤学研究领域，Recombinant Biotinylated Human VEGF R2（重组生物素化人VEGF受体2）正成为探索血管内皮生长因子（VEGF）信号通路和相关疾病机制的重要工具。 VEGF受体2（VEGF R2，也称为KDR或Flk-1）是VEGF的主要受体之一，主要表达在血管内皮细胞上。它在血管新生、血管生成和维持血管完整性中发挥着关键作用。VEGF与其受体结合后，激活下游信号通路，促进内皮细胞的增殖、迁移和存活，从而推动血管新生。在肿瘤学中，VEGF R2的异常激活与肿瘤的血管生成和转移密切相关，使其成为抗肿瘤治疗的重要靶点。 重组生物素化技术为VEGF R2的研究带来了新的突破。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，这种特性使得重组生物素化人VEGF R2可以方便地与链霉亲和素标记的探针或检测工具结合，实现对VEGF R2的精准定位、定量分析以及与其他生物分子的相互作用研究。这种技术不仅提高了实验的灵敏度和特异性，还为多维度的细胞和分子研究提供了可能。

在临床应用研究方面，重组食蟹猴CXCL10蛋白（His Tag）具有潜在的诊断和治疗价值。

重组人Neogenin蛋白（Recombinant Human Neogenin, hFc Tag）是一种在神经发育、组织修复和肿瘤信号研究中备受瞩目的多功能受体。Neogenin属于免疫球蛋白超家族，是Netrin-1、RGMa/b等配体的共同受体，胞外区含4个Ig样和6个纤连蛋白Ⅲ型结构域，胞内段通过DCC同源域传递双向信号，调控轴突导向、细胞迁移及凋亡。hFc标签融合于胞外区C端，既可通过Protein A/G一步纯化获得高纯度蛋白，又显著延长体内半衰期，便于ELISA、SPR或流式检测其与配体、抗体的相互作用。 该重组蛋白采用HEK293真核表达系统，保留天然糖基化与构象，可用于：① 体外神经元生长锥转向实验，研究Netrin-1/Neogenin信号对轴突导向的影响；② 构建RGMa诱导的细胞凋亡模型，筛选阻断性抗体或肽类拮抗剂；③ 通过hFc介导的二聚化，模拟膜表面受体交联，评估下游p-Src、p-Akt信号强度。临床前研究表明，Neogenin在胶质瘤、乳腺癌中高表达，与侵袭性正相关；靶向Neogenin的ADC药物在PDX模型中显著抑制肿瘤生长。

在疾病研究方面，LY75 蛋白的功能异常与多种免疫相关疾病有关。

在免疫学和肿瘤免疫治疗领域，TIGIT（T细胞免疫球蛋白和 ITIM 结构域蛋白）作为一种重要的免疫检查点分子，近年来受到了广泛关注。重组生物素标记人 TIGIT 蛋白（His-Avi 标签）的出现，为深入研究 TIGIT 的生物学功能及其在免疫调节中的作用提供了强大的工具。 TIGIT 是一种共抑制分子，主要表达于 T 细胞和自然杀伤（NK）细胞表面。它通过与 PVR（多药耐药相关蛋白）结合，传递抑制信号，从而抑制 T 细胞和 NK 细胞的活性，维持免疫稳态。然而，在肿瘤微环境中，TIGIT 的高表达可能导致免疫逃逸，使肿瘤细胞避免被免疫系统清除。因此，TIGIT 也被视为潜在的肿瘤免疫治疗靶点。 重组生物素标记人 TIGIT 蛋白（His-Avi 标签）是通过重组 DNA 技术在 HEK293 细胞中表达的。这种蛋白带有 His 和 Avi 标签，His 标签便于蛋白的纯化和检测，而 Avi 标签则用于生物素的共价连接。生物素与链霉亲和素（streptavidin）具有极高的亲和力，因此这种标记方式使得 TIGIT 蛋白在实验中能够实现高灵敏度和高特异性的检测。

这可能是因为β-内啡肽有助于缓解疲劳和疼痛，从而提高马的运动表现。

重组人EMMPRIN蛋白（Recombinant Human EMMPRIN）是一种通过基因工程技术生产的细胞表面糖蛋白，属于免疫球蛋白超家族。EMMPRIN（Extracellular Matrix MetalloProteinase Inducer，基质金属蛋白酶诱导因子）在细胞外基质降解、细胞迁移和肿瘤侵袭中发挥着重要作用，是研究肿瘤生物学和组织重塑的关键工具。 EMMPRIN主要通过诱导基质金属蛋白酶（MMPs）的表达和分泌来发挥作用。MMPs是一类能够降解细胞外基质的酶，它们在组织重塑、伤口愈合和肿瘤侵袭中起着关键作用。EMMPRIN通过与细胞表面的受体相互作用，激活下游信号通路，促进MMPs的表达，从而增强细胞的迁移能力和侵袭能力。此外，EMMPRIN还参与调节细胞间的黏附和信号传导，影响细胞的增殖和存活。 重组人EMMPRIN蛋白的制备利用了基因工程技术，通过在宿主细胞中高效表达EMMPRIN基因，获得高纯度的重组蛋白。这种重组蛋白保留了天然EMMPRIN的结构和功能特性，能够用于研究其在细胞外基质降解和细胞迁移中的作用机制。

重组小鼠 Neuropoietin 的研究有助于深入理解神经系统发育和细胞增殖的调控机制。

PDGF-DD（人源）是血小板衍生生长因子（PDGF）家族中的一种重要成员，由两个D亚基组成。它在细胞增殖、迁移、分化以及组织修复等多个生理过程中发挥着关键作用，是生物医学研究中的一个重要工具。 结构与功能 PDGF家族是一类二聚体生长因子，由A、B、C和D四个亚基组成。PDGF-DD是由两个D亚基组成的同源二聚体。它通过与细胞表面的PDGFR-β受体结合，激活下游信号通路，从而促进细胞的增殖、迁移和分化。PDGF-DD在多种细胞类型中发挥作用，包括成纤维细胞、平滑肌细胞和内皮细胞。 组织修复与再生 PDGF-DD在组织修复和再生过程中起着至关重要的作用。在伤口愈合过程中，PDGF-DD能够刺激成纤维细胞的增殖和迁移，加速胶原蛋白的合成和沉积，从而促进伤口的愈合。此外，PDGF-DD还能够促进血管内皮细胞的增殖和迁移，有助于新生血管的形成，为伤口愈合提供必要的营养和氧气。 胚胎发育 在胚胎发育过程中，PDGF-DD参与调控多种细胞的增殖和分化。它在胚胎的早期发育阶段起作用，影响器官和组织的形成。

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